Antyrodnikowa i antynadciśnieniowa aktywność peptydów otrzymanych w wyniku enzymatycznej hydrolizy białek kiełków grochu (Pisum sativum)
Słowa kluczowe:
kiełki grochu, peptydy, inhibitory ACE, ABTSAbstrakt
Kiełki grochu stanowią potencjalne źródło bioaktywnych składników, które mogą pozytywnie wpływać na zdrowie człowieka. W niniejszej pracy badano aktywność przeciwrodnikową
i przeciwnadciśnieniową peptydów otrzymanych w wyniku trypsynowej hydrolizy białek kiełków grochu. Określono aktywność przeciwrodnikową wobec ABTS∙+ oraz przeciwnadciśnieniową peptydów hamujących ACE (enzym konwertujący angiotensynę I). Hydrolizat białkowy poddano rozdziałowi przy użyciu chromatografii jonowymiennej na kolumnie DEAE-celuloza. Najwyższą aktywność przeciwrodnikową (100 % przy stężeniu peptydów 0.2 mg/ml) i inhibitującą ACE (IC50 0.24 mg/ml) uzyskano w pierwszej peptydowej frakcji. Następnie frakcja ta została poddana rozdziałowi na Sephadexie G-15, gdzie największą aktywność przeciwrodnikową (28.68 %) zanotowano we frakcji czwartej, natomiast inhibitującą ACE (IC50 0.007 mg/ml) w dwunastej. Na podstawie przeprowadzonych badań można stwierdzić, że w wyniku enzymatycznej hydrolizy białek kiełków grochu uwalniane są peptydy wykazujące aktywność przeciwrodnikową i przeciwnadciśnieniową.
Bibliografia
1. Adler-Nissen J.: Determination of the degree of hydrolysis of food protein hydrolysates by trinitrobenzenosulfonic acid. J. Agric. Food Chem., 27, 1256, 1979.
2. Baublis A. et al.: Potential of wheat-based breakfast cereals as a source of dietary antioxidants. Journal of American College of Nutrition, 19, 308, 2000.
3. Gopalan C. et al.: Nutritive Values of Indian Foods. National Institute of Nutrition, Indian Council of Medical Research, Hyderabad (India) 2004.
4. Hollenberg N.: Treatment of hypertension: the place of angiotensin-converting enzyme inhibitors in the nineties. J. Cardiovasc. Pharmacol., 20, Suppl. 10, 29, 1992.
5. Kuba M. et al.: Production of angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides from soybean protein with Monascus purpureus acid proteinase. Process Biochemistry, 40, 2191, 2005.
6. Kurtzweil P.: Questions keep sprouting about sprouts. FDA Consumer Rep, 33, 18 1999.
7. Li G-H et al.: Novel angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides isolated from alcalase hydrolysate of mung bean protein. J. Pept. Sci, 12, 509, 2006.
8. Megias C. et al.: Production of copper-chelating peptides after hydrolysis of sunflower proteins with pepsin and pancreatin. LWT - Food Science and Technology, 41, 1973 2008.
9. Pihlanto A. et al.: ACE-inhibitory and antioxidant properties of potato (Solanum tuberosum). Food Chemistry, 109, 104, 2008.
10. Raghavan S., Kristinsson H.: ACE-inhibitory activity of tilapia protein hydrolysates. Food Chemistry, 117, 582, 2009.
11. Rho S. et al.: Purification and identification of an angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptide from fermented soybean extract. Process Biochemistry, 44, 490 2009.
12. Sica D.: Angiotensin-converting enzyme inhibitors. in Hypertension Primer, 3rd ed.; Izzo, J. L., Black, H. R., Goodfriend,T. L., Sowers, J. R. et al. Eds. Lippincott Williams & Wilkins: Baltimore, MD, 426, 2003.
13. Sieber R. et al.: ACE-inhibitory activity and ACE-inhibiting peptides in different cheese varieties, Dairy Sci. Technol. , 90, 47, 2010.
14. Srinivas S., Prakash V.: Bioactive peptides from bovine milk a-casein: isolation, characterization and multifunctional properties. Int. J. Pept. Res. Ther., 16, 7, 2010.
15. Vermeirssen V. et al.: Fractionation of angiotensin I converting enzyme inhibitory activity from pea and whey protein in vitro gastrointestinal digests. Journal of the Science of Food and Agriculture, 85, 399, 2005.
16. Vidal-Valverde C. et al.: New functional legume foods by germination: effect on the nutritive value of beans, lentils and peas. European Food Research and Technology, 215, 472, 2002.
17. Yokomizo A. et al.: Antioxidative activity of peptides prepared from okara protein. Food Sci. Technol. Res., 8, 357, 2002.
Pobrania
Opublikowane
Numer
Dział
Licencja
Prawa autorskie (c) 2010 Autorzy
Praca jest udostępniana na licencji Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 3.0 Unported License.
