Naturalne inhibitory metaloproteinaz różnych rodzin klanu MA z grzybów rozkładających drewno
DOI:
https://doi.org/10.12923/Słowa kluczowe:
grzyby rozkładające drewno, metaloproteinazy macierzowe, inhibitory metaloproteinazy, bakteryjne metaloproteinzay macierzowe, substancje bioaktywneAbstrakt
W organizmach wyższych zmiany w poziomie proteaz i/lub ich inhibitorów związane są nie tylko ze stanem homeostazy organizmu, ale także z chorobami i schorzeniami. Jeden z klanów proteaz – MA, czyli metaloproteazy związane z procesami patologicznymi takimi, jak zapalenie stawów, choroby nowotworowe, czy stwardnienie rozsiane (metaloproteazy kręgowców z rodziny metaloproteinaz macierzowych czyli MMPs), czy z procesami infekcji bakteryjnych (rodzina termolizyny i rodzina kolagenaz bakteryjnych). Grzyby stanowią cenne i interesujące źródło inhibitorów proteaz ze wszystkich typów katalitycznych. Z grzybni kilku gatunków grzybów rozkładających drewno, pozyskanych zarówno z owocników ze stanowisk naturalnych, jak z laboratoryjnej hodowli mycelialnej, wyekstrahowano nowe inhibitory metaloproteinaz z różnych rodzin klanu MA. Frakcje aktywne względem metaloproteinaz ekstrahowano różnymi rozpuszczalnikami polarnymi i niepolarnymi. Parametry inhibitorowe charakteryzowano względem różnych rodzin metaloprotineaz, przy pomocy wybranych enzymów markerowych z konkretnej rodziny metaloproteinaz. Otrzymane wyniki sugerują, że izolowane substancje są zarówno związkami organicznymi (podobnymi do hydrochinonów i kwasów poliporenowych z Piptoporus betulinus), jak i peptydami (oligopeptydami lub białkami niskocząsteczkowymi). Wykazują inhibicję zarówno względem MMPs, jaki względem metaloproteinaz bakteryjnych. Substancje te są bardzo obiecującymi związkami bioaktywnymi (niektóre ekstrakty są bardzo aktywne, gdy porówna się je z danymi literaturowymi).
Bibliografia
1. Baker A.H., Edwards D.R., Murphy G.: Metalloproteinase inhibitors: biological actions and therapeutic opportunities. J. Cell Sci. 115, 3719, 2002.
2. Barrett A.J., Rawlings N.D., O’Brien E.A. The MEROPS database as a protease information system. J. Stuct. Biol., 134, 95, 2001.
3. Bode W., Huber R.: Natural protein proteinase inhibitors and their interaction with proteinases. Eur. J. Biochem. 204, 433, 1992.
4. Bode W., Huber R.: Structural basis of the endoproteinase-protein inhibitor interaction. Biochim. Biophys. Acta 1477, 241, 2000.
5. Sabotic J, Trcek T, Popovic T, et al.: Basidiomycetes harbour a hidden treasure of proteolytic diversity. J. Biotechnol., 128, 297, 2007.
6. Frederics W.M., Mook, O.R.F.: Metabolic mapping of proteinase activity with emphasis on in situ zymography of gelatinases: review and protocols. J. Histochem. 52, 711, 2004.
7. Grzywnowicz K. et al.: Natural inhibitors of metalloproteinases from fungi and herbs – new bioactive extracts of pharmacological potential. Annales UMCS – Polonia sec. DDD. 23, 41, 2010.
8. Kawagishi H., Hamajima K., Inoue Y.: Novel hydroquinone as a matrix metallo-proteinase inhibitor from the mushroom Piptoporus betulinus. Biosci. Biotechnol. Biochem. 66, 2748, 2002.
9. Kim W.J. et al.: Keumsa linteusan suppresses invasion of cancer cells through the inhibition of cellular adhesion and MMP-9 expression. Animal Cells Systems 13, 113, 2009.
10. Lee T-M., Lin Y-H.: Trypsin inhibitor and trypsin-like protease activity in air- or submergence-grown rice (Oryza sativa L.) coleoptiles. Plant Sci. 106, 43, 1995.
11. Lombard C., Saulnier J., Wallach J.: Assays of matrix metalloproteinases (MMPs) activities: a review. Biochimie 87, 265, 2005..
12. Rawlings N.D., Tolle D.P., Barrett A.J.: Evolutionary families of peptidase inhibitors. Biochem. J. 378, 705, 2004.
13. Wandersman C. Secretion, processing and activation of bacterial extracellular proteases. Mol. Microbiol., 3, 1825, 1989.
14. Weng C.J. et al.: Inhibitory effects of Ganoderma lucidum on tumorigenesis and metastasis of human hepatoma cells in cells and animal models. J. Food Agricult. Food Chem. 57, 5049, 2009.
Pobrania
Opublikowane
Numer
Dział
Licencja
Prawa autorskie (c) 2011 Autorzy
Praca jest udostępniana na licencji Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 3.0 Unported License.
