Naturalne inhibitory metaloproteinaz z grzybów i ziół – nowe bioaktywne ekstrakty o potencjale farmakologicznym

Autor

  • Krzysztof Grzywnowicz Department of Biochemistry, Maria Curie-Skłodowska University Autor
  • Daniel Załuski Chair and Department of Pharmaceutical Botany, Medical University of Lublin Autor
  • Tadeusz Walczyński Department of Biochemistry, Maria Curie-Skłodowska University Autor
  • Monika Prendecka Department of Biochemistry, Maria Curie-Skłodowska University Autor
  • Helena Smolarz Chair and Department of Pharmaceutical Botany, Medical University of Lublin Autor

Słowa kluczowe:

grzyby rozkładające drewno, inhibitory metaloproteinaz, zioła, MMPs

Abstrakt

Z owocników kilku grzybów rozkładających drewno i kilku preparatów ziołowych wyekstrahowano nowe inhibitory metaloproteinaz. Frakcje aktywne względem metaloproteinaz wyekstrahowano przy użyciu chloroformu, a także dla porównania innymi rozpuszczalnikami. Parametry inhibitorowe scharakteryzowano względem aktywności żelatynaz i kolagenaz. Aby zbadać potencjał farmakologiczny tych aktywności, zanalizowano także inhibicję MMP1, MMP2, MMP3 i MMP9. Otrzymane wyniki sugerują, że izolowane substancje są podobne do berberyny (związki z ziół) i kwasów poliporenowych z Piptoporus betulinus (związki z grzybów rozkładających drewno). I są te substancje bardzo obiecującymi związkami bioaktywnymi (niektóre ekstrakty są bardzo aktywne, gdy porówna się je z danymi z literatury).

Bibliografia

1. Baker A.H., Edwards D.R., Murphy G.: Metalloproteinase inhibitors: biological actions and therapeutic opportunities. J. Cell Sci., 115, 3719, 2002.

2. Barros I.F.M., Barros P.S.M., Ropke C.D. et al.: Dose dependent in vitro inhibition of rabbit corneal matrix metalloproteinases by an extract of Pothomorphe umbellata after alkali injury. Brazil. J. Med. Biol. Res., 40, 1129, 2007.

3. Bode W., Huber R.: Natural protein proteinase inhibitors and their interaction with proteinases. Eur. J. Biochem., 204, 433, 1992.

4. Bode W., Huber R.: Structural basis of the endoproteinase-protein inhibitor interaction. Biochim. Biophys. Acta, 1477, 241, 2000.

5. Frederics W.M., Mook O.R.F.: Metabolic mapping of proteinase activity with emphasis on in situ zymography of gelatinases: review and protocols. J. Histochem., 52, 711, 2004.

6. Grimm T., Schafer A., Hogger P.: Antioxidant activity and inhibition of matrix metalloproteinases by metabolites of maritime pine bark extract. Free Radic. Biol. Med., 36, 811, 2004.

7. Kawagishi H., Hamajima K., Inoue Y.: Novel hydroquinone as a matrix metallo-proteinase inhibitor from the mushroom Piptoporus betulinus. Biosci. Biotechnol. Biochem., 66, 2748, 2002.

8. Kim W.J., Hong S.C., Do E.J. et al.: Keumsa linteusan suppresses invasion of cancer cells through the inhibition of cellular adhesion and MMP-9 expression. Animal Cells Systems, 13, 113, 2009.

9. Lee T-M., Lin Y-H.: Trypsin inhibitor and trypsin-like protease activity in air- or submergence-grown rice (Oryza sativa L.) coleoptiles. Plant Sci., 106, 43, 1995.

10. Lombard C., Saulnier J., Wallach J.: Assays of matrix metalloproteinases (MMPs) activities: a review. Biochimie, 87, 265, 2005.

11. Rawlings N.D., Tolle D.P., Barrett A.J.: Evolutionary families of peptidase inhibitors. Biochem. J., 378, 705, 2004.

12. Vayalil P.K., Mittal A., Hara Y. et al.: Green tea polyphenols prevent ultraviolet-induced oxidative damage and matrix metalloproteinase expression in mouse skin. J. Invest. Dermatol., 122,1480, 2004.

13. Weng C.J., Chau C.F., Yen, G.C. et al.: Inhibitory effects of Ganoderma lucidum on tumorigenesis and metastasis of human hepatoma cells in cells and animal models. J. Food Agricult. Food Chem., 5049, 2009.

Opublikowane

2025-04-09

Jak cytować

Grzywnowicz, K., Załuski, D., Walczyński, T., Prendecka, M., & Smolarz, H. (2025). Naturalne inhibitory metaloproteinaz z grzybów i ziół – nowe bioaktywne ekstrakty o potencjale farmakologicznym. Current Issues in Pharmacy and Medical Sciences, 23(2), 41-45. https://czasopisma.umlub.pl/curipms/article/view/2862